Obiettivi formativi
Saper descrivere e commentare le proprietà strutturali di proteine globulari e fibrose; comprendere il processo di folding proteico, i concetti di misfold ed aggregazione proteica. Conoscere e saper spiegare i processi cellulari legati all'omeostasi proteica.
Saper descrivere e commentare struttura, funzione, meccanismo di azione e sindromi carenziali delle vitamine idrosolubili.
Prerequisiti
Contenuti dell'insegnamento
Struttura delle proteine, protein folding e modelli di folding. L’omeostasi proteica: modifiche post-traduzionali, smistamento, controllo qualità del folding. Misfolding ed aggregazione delle proteine.
Vitamine idrosolubili: struttura, funzione, meccanismo di azione e sindromi carenziali.
Programma esteso
Struttura delle proteine - Legame peptidico: planarita’, configurazione, rigidita’ e rotazioni. Peptidi e proteine, dettagliata descrizione dei gradi di struttura delle proteine.
Motivi e domini strutturali - Definizioni di motivo e dominio. Esempi di motivi e domini di tipo alfa, beta ed alfa/beta. Proteine a domini multipli.
Proteine fibrose – Cheratina e collagene: aspetti strutturali e funzionali. Collagenopatie. Elementi strutturali di Immunoglobuline G. Caratteristiche strutturali delle proteine di membrana.
Omeostasi delle proteine - Modificazioni post-traduzionali, smistamento delle proteine in nucleo, mitocondrio, reticolo endoplasmico; via secretiva, localizzazione in lisosomi e membrana cellulare.
Protein folding - Termodinamica e folding, esperimento di Anfinsen, paradosso di Levinthal, modelli di folding, modello energy landscape.
Omeostasi delle proteine - Controllo qualità del folding: proteina disolfuro isomerasi, peptidilprolil cis/trans isomerasi, chaperones molecolari, chaperonin, unfolded protein response.
Degradazione delle proteine mediata da lisosoma e sistema ubiquitina-proteasoma.
Misfolding ed aggregazione di proteine - Malattie conformazionali, fibra amiloide: struttura cross-beta, meccanismi di formazione, crescita e propagazione della aggregazione. Prioni e contagio conformazionale.
Vitamine idrosolubili del complesso B e vitamina C:
- formula di struttura
- fonti alimentari
- azione biologica, meccanismo di azione della forma coenzimatica
- livelli di assunzione giornaliera raccomandati
- sindrome carenziale
Bibliografia
Nelson DL, Cox MM: I principi di Biochimica di Lehninger, Zanichelli, Bologna.
Voet D, Voet JG: Biochimica, John Wiley & Sons, USA.
L. Pollegioni: Fondamenti di Biochimica, EDISES.
Metodi didattici
Il corso sarà svolto tramite lezioni frontali in presenza (in aula). Gli argomenti saranno trattati con l’ausilio di presentazioni e filmati finalizzati a valorizzare l’approccio molecolare agli argomenti; saranno segnalati siti web e referenze bibliografiche utili.
Le lezioni si svolgeranno con ausilio di materiale iconografico raccolto in presentazioni che saranno messe a disposizione degli studenti sulla piattaforma Elly.
Modalità verifica apprendimento
La verifica dell'apprendimento dei contenuti del corso viene effettuata mediante prova scritta a risposte chiuse; essa consta di 30 domande a risposta multipla, di cui circa 10 hanno per oggetto la Biochimica delle Proteine e le Vitamine idrosolubili. Il tempo assegnato per l’esecuzione della prova è di 60 minuti; lo studente che intende ritirarsi dall'esame deve farlo entro i primi 20 min dall’inizio dell’esame, riconsegnando il test alla commissione. Ogni risposta positiva contribuisce con 1 punto alla determinazione del voto finale in trentesimi. Non è prevista penalità per le risposte non corrette. Gli esiti delle prove scritte sono comunicati al termine della loro correzione. In caso di esito positivo del test lo studente può scegliere se procedere alla verbalizzazione del voto o sottoporsi ad un esame orale.
Gli Studenti con DSA/BSE possono preventivamente contattare il Centro di Accoglienza e Inclusione dell'Ateneo (cai@unipr.it).
Altre informazioni
Obiettivi agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile
- - -
