BIOCHIMICA, BIOCHIMICA APPLICATA E PROTEOMICA
cod. 1004367

Anno accademico 2012/13
2° anno di corso - Secondo semestre
Docente
Settore scientifico disciplinare
Biochimica (BIO/10)
Field
Discipline biologiche
Tipologia attività formativa
Base
73 ore
di attività frontali
9 crediti
sede: PARMA
insegnamento
in - - -

Obiettivi formativi

Durante questo corso, allo studente verranno innanzitutto presentate la struttura e le molteplici funzioni delle proteine, sottolineando il ruolo fondamentale di queste macromolecole nei processi cellulari. Lo studente verrà inoltre introdotto alla conoscenza delle principali classi di piccole molecole biologiche (zuccheri, lipidi, amminoacidi, nucleotidi) ed apprenderà le vie metaboliche di base attraverso cui queste molecole vengono degradate e sintetizzate.
Nella seconda parte del corso, lo studente riceverà una preparazione sistematica sulle principali tecniche impiegate nel laboratorio di biochimica per l’identificazione, l’isolamento, e lo studio strutturale e funzionale delle macromolecole biologiche. Infine, verranno affrontate le tematiche, le strategie e le tecniche principali impiegate negli studi di proteomica.

Prerequisiti

Corsi di chimica generale e di chimica organica

Contenuti dell'insegnamento

Parte I

Struttura e funzione delle proteine.

Gli aminoacidi. Il legame peptidico. La struttura tridimensionale delle proteine: strutture primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Funzione ed evoluzione delle proteine.
L’emoglobina come modello di proteina allosterica. Gli enzimi: concetti di base e cinetica. Il modello di Michaelis-Menten. Inibizione competitiva e non competitiva dell’attività enzimatica. Un enzima esemplare: la chimotripsina. Strategie di regolazione dell'attività enzimatica.

Metabolismo

Fondamenti di bioenergetica: DG0 e DG0’. L’ATP come molecola energetica. Altre molecole-chiave del metabolismo energetico: NADH, FADH2, coenzimi e vitamine. I carboidrati: proprietà e concetti generali. Glicolisi e fermentazioni; ciclo dell'acido citrico; via del pentoso fosfato e gluconeogenesi; metabolismo del glicogeno. La fosforilazione ossidativa: la catena mitocondriale di trasportatori di elettroni; gradienti protonici e biosintesi di ATP. Il metabolismo degli acidi grassi: vie degradativa (beta-ossidazione) e biosintetica e loro regolazione. Biosintesi ed utilizzazione dei corpi chetonici. Degradazione degli amminoacidi e ciclo dell'urea. Biosintesi degli amminoacidi e dei nucleotidi.

Parte II

Metodologie biochimiche di base.

Frazionamento subcellulare. Estrazione e purificazione di proteine.
Tecniche elettroforetiche e cenni sulle tecniche cromatografiche.
Tecniche immunochimiche e loro applicazioni.
Impiego dei radioisotopi nell’analisi biochimica.
Saggi enzimatici e unità di attività.

Proteomica.

La proteomica, concetti generali.
Proteomica sistematica e basi metodologiche dell’approccio proteomico: elettroforesi mono- e bi-dimensionale di proteine; spettrometria di massa accoppiata all’analisi di banche dati.
Studio proteomico delle modificazioni post-traduzionali.
Proteomica differenziale e proteomica funzionale: esame dettagliato di alcuni esempi significativi di approcci proteomici allo studio di problemi biologici.

Programma esteso

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Bibliografia

Parte I
David L. Nelson e Michael M. Cox I Principi di Biochimica di Lehninger (V edizione) Zanichelli, Bologna, 2010
Mary K. Campbell, Shawn O. Farrell Biochimica (III edizione) EdiSES, Napoli, 2009
Parte II
Reed, Holmes, Weyers & Jones, Metodologie di base per le scienze biomolecolari, Zanichelli, 2002
Per gli argomenti di proteomica, gran parte delle lezioni si basano su articoli scientifici (in inglese) messi a disposizione degli studenti.

Metodi didattici

Il corso prevede sia lezioni frontali sia (se i finanziamenti alla didattica lo permettono) esercitazioni di laboratorio.
Nelle ore di lezione frontale, saranno illustrate – anche con il supporto di mezzi audiovisivi - le proprietà delle proteine e degli enzimi, nonché descritte le vie metaboliche fondamentali.
Nelle ore di laboratorio, saranno prese in esame e messe in atto le principali metodologie biochimiche per l’identificazione, l’isolamento, e lo studio strutturale e funzionale delle proteine.

Modalità verifica apprendimento

L'apprendimento delle materie trattate verrà verificato mediante due test scritti, da sostenersi in tempi diversi.
La prima prova scritta riguarderà il programma di Biochimica (strutture-funzione delle proteine e metabolismo) e la seconda riguarderà il programma di Biochimica Applicata e Proteomica (Metodi di laboratorio di base e tecniche proteomiche)
Soltanto dopo avere superato con successo la prima prova scritta, lo studente potrà accedere alla seconda.
Entrambi i test si articoleranno in una sezione di quiz a risposta multipla ed in una sezione di domande a risposta aperta.

Altre informazioni

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